Aktuelles

Ein interdisziplinäres Forschungsteam aus Hamburg hat eine neuartige Methode entwickelt, die zeitaufgelöste Strukturuntersuchungen von Proteinen über einen weiten Temperaturbereich hinweg ermöglicht, einschließlich physiologisch relevanter Bedingungen. Der neue Ansatz, der als ‚5D-Serien-Synchrotronkristallographie (5D-SSX)‘ bezeichnet wird, ermöglicht die Erfassung temperaturaufgelöster Strukturschnappschüsse während enzymatischer Reaktionen und liefert Einblicke in die Proteinfunktion unter nahezu nativen Bedingungen. Die Arbeit wurde in Nature Communications veröffentlicht. mehr

13 Mädchen und Jungen nahmen am diesjährigen MPSD-Girls‘ and Boys‘ Day teil. An vier Experimentierstationen konnten sie mit Lichtbrechung, Magnetmotoren, atomar dünnen Materialien und Signalgeschwindigkeiten arbeiten - und hatten sehr viel Spaß dabei. mehr

Obwohl sie auf sehr unterschiedlichen Zeitskalen arbeiten, können Synchrotrons und XFELs Daten von gleichwertiger Qualität erzeugen, solange bei der Bildgebung eine serielle Datenerfassung und Kristalle gleicher Größe verwendet werden. Diese Erkenntnisse eröffnen neue Wege für kollaborative Anwendungen an beiden Strahlungsquellen. mehr

Forscher*innen entwickeln bahnbrechende Methode, 'selbst-referenziertes Streaking', um Augerelektronen mit Subfemtosekundenauflösung zu stoppen. Der Durchbruch erweitert das Potential für die Attosekundenauflösung an XFELs.
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Neue Methode nutzt Cocktail aus kleinen Flüssigkeitsmengen und Proteinkristallen, um enzymatische Reaktionen auszulösen. Ab dem Zeitpunkt des Mischens werden die Proteinstrukturen in definierten Abständen bestimmt, so dass die Bewegungen der biologischen Moleküle per Zeitraffer abgebildet werden. mehr