Forscher*innen in Hamburg haben den Spitrobot entwickelt, der eine erheblich vereinfachte Beobachtung von Veränderungen in Proteinen erlaubt, während diese ihre Funktionen ausüben. Damit wird die zeitaufgelöste Kristallographie auch für nicht spezialisierte Forschergruppen zugänglich.
Der ehemalige MPSD-Wissenschaftler Eike C. Schulz ist Teil eines deutsch-dänisch-schwedischen Forschungsteams, das für einen ERC Synergy Grant ausgewählt wurde, um den Bindungsprozess von Proteinen zu erforschen. Die von Eike am Institut entwickelte Methode der zeitaufgelösten seriellen Spektroskopie wird Teil eines fortschrittlichen Instrumentariums zur Beobachtung der Proteinaktivität sein.
Forscher*innen haben durch Röntgenscreening mehrere vielversprechende Kandidaten für Covid-Wirkstoffe identifiziert. Die kollaborative, DESY-geleitete Studie, an dem das MPSD und viele andere Organisationen beteiligt waren, entdeckte sieben Wirkstoffe, die die Aktivität der Hauptprotese hemmen und so die Vermehrung des Virus bremsen.
Obwohl sie auf sehr unterschiedlichen Zeitskalen arbeiten, können Synchrotrons und XFELs Daten von gleichwertiger Qualität erzeugen, solange bei der Bildgebung eine serielle Datenerfassung und Kristalle gleicher Größe verwendet werden. Diese Erkenntnisse eröffnen neue Wege für kollaborative Anwendungen an beiden Strahlungsquellen.
Neue Methode nutzt Cocktail aus kleinen Flüssigkeitsmengen und Proteinkristallen, um enzymatische Reaktionen auszulösen. Ab dem Zeitpunkt des Mischens werden die Proteinstrukturen in definierten Abständen bestimmt, so dass die Bewegungen der biologischen Moleküle per Zeitraffer abgebildet werden.
Forscher beobachten in einem hochdetaillierten Zeitrafferfilm sämtliche Teilschritte des katalytischen Zyklus eines Enzyms und entdecken, dass die Proteineinheiten über eine Kette aus einzelnen Wassermolekülen kommunizieren.